Les enzymes dans les aliments crus et fermentés, leur activité dans notre organisme

I- Introduction

Depuis les années 1800 des médicaments appelés pancrélipase ou pancréatine sont utilisés. Ces médicaments figurent sur la liste des médicaments essentiels de l’Organisation Mondiale de la Santé. Ce qui prouve leur activité pharmacologique in vivo et donc leur assimilation au niveau du système digestif.

Il s’agit d’un mélange d’extraits d’amylase, de lipase et de protéase. Le pancréas synthétise naturellement ces 3 enzymes digestives. Ces médicaments sont prescrits pour des personnes atteintes de certaines affections empêchant le pancréas de produire suffisamment ces enzymes. Les enzymes contenues dans le médicament vont assister leur digestion.

Alors si des extraits d’enzymes digestives contenus dans un médicament sont actifs dans notre organisme, pourquoi les mêmes enzymes contenues naturellement dans un aliment ne le seraient pas ? Ça serait illogique non !

Dans cet article je vais apporter quelques éléments sur l’activité et le rôle fondamental des enzymes alimentaires dans notre organisme. L’activité d’une enzyme digestive apportée par des aliments crus ou fermentés et celle d’une enzyme contenue dans un médicament ou un complément alimentaire sont mises en parallèle.

Il ne peut y avoir de digestion sans enzymes, alors il me semble opportun d’apporter dans cet article quelques notions de base sur la digestion qui s’établit sur plusieurs étages tout au long du tractus digestif.

II- Généralités sur les enzymes

Il existe deux catégories d’enzymes produites naturellement par notre organisme :
- Les enzymes métaboliques qui interviennent dans différents processus biologiques comme la contraction musculaire, la fonction hormonale, …
- Les enzymes digestives qui jouent le rôle de ciseaux alimentaires en découpant les macro-aliments en de toutes petites molécules assimilables par notre organisme.

Une enzyme est une protéine, elle peut être d’origine végétale, animale ou microbienne. Une enzyme digestive est une enzyme qui contribue à la digestion des aliments. Elle décompose les grosses molécules de lipides, de protéines et de glucides en de toutes petites molécules pouvant être absorbées au niveau des intestins.

Il y a 3 catégories d’enzymes digestives :
- Les enzymes glycolytiques (amylase, lactase, …) qui décomposent les sucres complexes en sucres simples.
- Les enzymes lipolytiques (lipases) qui décomposent les lipides en acides gras.
- Les enzymes protéolytiques (protéases) qui décomposent les protéines en acides aminés.

II-1 Structure des enzymes

Une enzyme a une structure tridimensionnelle avec un site actif constitué d’acides aminés spécifiques. C’est au sein de ce site actif que les réactions chimiques entre l’enzyme (ex amylase) et le substrat(ex amidon) se déroulent.

Influence des molécules/ions dans l’environnement proche de l’enzyme

C’est sur le site actif de l’enzyme que se fixe le substrat. Mais d’autres molécules comme les inhibiteurs peuvent aussi se fixer sur ce site actif. Si le site actif est occupé par un inhibiteur, le substrat ne peut pas s’y fixer et par conséquent la décomposition du substrat en de molécules plus petites ne peut se faire.

A l’inverse un activateur enzymatique se lie à l’enzyme afin de favoriser son activité c’est à dire accroître la vitesse de réaction. Les activateurs enzymatiques peuvent être par exemple des ions métalliques comme l’ion magnésium Mg2+ ou une substance appelée coenzyme. Par exemple le calcium est un activateur de l’alpha-amylase salivaire.

II-2 Facteurs influençant l'activité enzymatique

L’activité d’une enzyme va dépendre de 3 facteurs : la température, le pH et les différentes molécules/ions se trouvant dans son environnement.

II-2-1 Influence de la température

Activité enzymatique en fonction de la température

Il existe une plage de température pour laquelle une enzyme donnée reste stable et donc active. La température optimale d’activité d’une enzyme est la température à laquelle la vitesse de la réaction chimique entre l’enzyme et le substrat est maximale. Elle est différente d’une enzyme à une autre.

De manière générale lorsque la température monte jusqu’à atteindre le pH optimal de l’enzyme, il n’ y a pas modification de sa structure. La modification de sa structure commence au-delà de sa température optimale.

Au-delà d’une certaine température, la forme tridimensionnelle de l’enzyme se modifie. Il en résulte que le site actif ne peut plus accueillir un substrat. On dit que l’enzyme est dénaturée, elle est détruite.

II-2-2 Influence du pH

Tout comme pour la température, il y a une zone de pH dans laquelle une enzyme reste stable (active) avec un pH optimal propre à chaque enzyme.

Exemple l’amylase a un pH optimal de 7 tandis que la trypsine pancréatique a un pH optimal de l’ordre de 8.

Plus on s’éloigne du pH optimal, plus la vitesse de la réaction diminue (diminution d’activité). En dehors de cette zone de pH où l’enzyme est stable, il y a déformation de sa structure tridimensionnelle, l’enzyme est détruite.

Lors de la digestion, le pH des différents organes du corps humain varie de 5 à 8 environ. Hors digestion il est de 2 à 8 environ.

III- Activité des enzymes digestives dans notre organisme

Je n’ai aucun doute sur l’activité des enzymes alimentaires dans notre organisme puisque dans mon cas elles ont montré leur efficacité. J’étais allergique au lactose, au gluten et aux pollens . Plusieurs dizaines d’années de différents traitements n’ont rien donné de significatif à part un soulagement temporaire. Ça n’est qu’après avoir changé radicalement mon mode alimentaire, en consommant quotidiennement différents aliments fermentés (et donc riches en enzymes) que les résultats ont été flagrants. Comme dans ma jeunesse, je peux à nouveau boire du lait cru à gogo, manger différents aliments contenant du gluten, je peux sortir de ma maison sans craindre les pollens …

J'ai appris grâce à la formation en ligne sur les sirops crus de Ferment'Nation que les enzymes alimentaires traversent l’estomac sans être affectées par son acidité. Alors j’ai voulu en savoir d’avantage sur le processus.

‍Qui dit digestion dit enzymes. Il ne peut y avoir de digestion sans intervention des enzymes.

‍Voyons ensemble comment s’effectue la décomposition des macronutriments (glucides, protéines et lipides) tout au long du tractus digestif par les enzymes. L’activité d’une enzyme digestive apportée par des aliments crus ou fermentés et celle d’une enzyme contenue dans un médicament ou un complément alimentaire sont mises en parallèle.

La décomposition se fait en plusieurs étapes jusqu’à la dégradation complète des macronutriments. Imaginez le macronutriment comme l’assemblage de nombreux rubans (ex 10) de même longueur (molécules identique de même taille) noués les uns aux autres. Des ciseaux (enzymes) vont venir découper au niveau de chaque nœud (liaison chimique) jusqu’à avoir des morceaux de rubans (10) plus petits.

III-1 Au niveau de la bouche, premier lieu de la digestion

Rien que la vue d’une belle assiette nous fait saliver, ne dit-on pas que l’on commence par manger avec les yeux ?

La salivation est le 1er signal émis par nos cellules et qui sera détecté par de nombreuses autres (la communication cellulaire se fait par des signaux). Cela va déclencher une cascade de nombreux autres signaux. Les odeurs qui émanent de la nourriture va stimuler d’avantage la salivation.

Dès que la bouche est au contact de la nourriture, la production de salive va augmenter en flèche. La toute 1ère étape de la digestion va alors pouvoir démarrer.

Seule la digestion de l’amidon commence dans la bouche. Cette 1ère étape fait intervenir l’amylase salivaire qui va décomposer l’amidon en dextrine et en maltose. La digestion des autres sucres complexes, comme le saccharose et le lactose, se font seulement une fois arrivés dans les intestins.

Parmi les 3 facteurs influençant l’activité enzymatique, au niveau de la bouche seuls le pH et la présence éventuelle d’inhibiteurs enzymatiques entrent en jeu. Si il y a des inhibiteurs d’enzymes dans la bouche, ceux-ci agiront indifféremment aussi bien sur l’amylase salivaire que l’amylase alimentaire.

L’amylase salivaire est une alpha-amylase. L’alpha-amylase a la particularité de briser les liaisons de type alpha(1-4) à l’intérieure des chaînes de l’amylose et de l’amylopectine qui sont les polymères constituant l’amidon. Toutes les alpha-amylases , quelque soit leur origine, auront dans la bouche une activité similaire à l’amylase salivaire.

Les différentes stimulations ne se produisent pas seulement dans la bouche. Les flaveurs des aliments vont également produire une stimulation vagale des cellules G de l’estomac. Ces dernières sont productrices de la gastrine, une hormone digestive. La circulation de la gastrine va déclencher la libération d’histamine contenues dans certaines cellules de l’estomac. L’histamine va à son tour stimuler les cellules pariétales puis celles-ci vont produire de l’acide chlorhydrique.

Tout cela se déroule pendant la mastication des aliments. D’où l’intérêt de mastiquer lentement afin de laisser le temps à tous ces processus dans l’estomac de se mettre en place.

Bien évidemment tout ces processus de stimulations, aussi bien dans la bouche que dans l’estomac, ne se produisent pas lorsqu’on prend une gélule ou un comprimé avec des enzymes digestives comme principes actifs. Je ne connais personne qui salive à la vue d’un comprimé ni à l’idée de l’avaler …

‍L’amylase salivaire et l’amylase pancréatique sont des isoenzymes c’est à dire deux enzymes qui vont catalyser la même réaction chimique mais qui ont des structures chimiques et des propriétés physico-chimiques différentes. Cela explique par exemple pourquoi leur pH optimal est différent.

L’amylase salivaire, tout comme l’amylase pancréatique sont des alpha-amylases. On retrouve également cette alpha-amylase par exemple dans les graines de végétaux, dans les fruits mûrs ou dans les aliments fermentés comme l’amazaké.

Ainsi en consommant des graines végétales crues (graines germées), des fruits mûrs ou de l’amazaké nous apportons à notre organisme des alpha-amylases capables de décomposer les glucides au même titre que l’amylase salivaire et l’amylase pancréatique.

III-2 Au niveau de l'estomac

La dextrine et la maltose issues de la 1ère décomposition de l’amidon dans la bouche ne subissent pas de transformations au sein de l’estomac.

La digestion des protéines et des lipides démarre au niveau de l’estomac.

‍En dehors des repas le pH de l’estomac est de l’ordre de 2. Par contre dès le début de la digestion dans l’estomac, son pH remonte à 5 pour revenir à 2 dès que le bol alimentaire est évacué de l’estomac.

III-2-1 Digestion des protéines dans l'estomac

Les protéines sont de grosses molécules appelées polypeptides qui est un assemblage de plusieurs molécules de peptides. Au niveau de l’estomac aura lieu la 1ère étape de la décomposition des polypeptides.

C’est une enzyme protéolytique, plus particulièrement la pepsine, qui va couper chacune des liaisons entre les molécules de peptides. A la fin de cette réaction on aura de nombreuses molécules de peptides. En fait ce n’est pas la pepsine mais une proenzyme appelée pepsinogène qui est secrétée par les cellules de l’estomac. Une proenzyme est un précurseur enzymatique, inactif, qu’un activateur transforme en une enzyme active.

C’est l’acide chlorhydrique(HCl) qui est l’activateur de la pepsinogène. Au contact de l’HCl, un fragment de molécule est retiré de la pepsinogène afin de libérer son site actif. La pepsinogène est convertie en pepsine qui pourra ensuite découper les liaisons peptidiques de la molécule de protéine s’étant fixée sur son site actif.

Qu’en est-il d’une protéase d’origine végétale contenue dans un aliment ? Prenons l’exemple de la bromélaïne naturellement présente dans l’ananas. Rappelez vous, la digestion des protéines commence dans l’estomac car elle ne peut se faire qu’en milieu acide (pH<7). Elle ne peut donc avoir lieu dans la bouche (milieu neutre), aucun risque que notre langue soit décomposée !

Des études ont montré que la bromélaïne reste stable dans une gamme de pH entre 3 et 9. Il a aussi été démontré qu’une fois que le substrat est fixé sur le site actif de la bromélaïne, le pH du milieu n’a plus d’influence sur l’activité enzymatique (Cf références données).

‍Les protéines se fixent sur le site actif de la bromélaïne dès leur arrivée dans l’estomac. Le pH de l’estomac est de l'ordre de 5 durant la digestion, c'est à dire tant que le bol alimentaire se trouve dans l'estomac. C'est un estomac vide qui a un ph de 2 !

La bromélaïne naturelle est donc totalement active dans notre estomac sauf si des inhibiteurs de bromélaïne y sont présents. La prédigestion des protéines (décomposition des polypeptides en peptides) peut se faire sans encombre. La digestion finale (décomposition des peptides en acides aminés) se fera au niveau des intestins.

Et comment ça se passe pour les médicaments et compléments alimentaires contenant de la bromélaïne ?

La supplémentation en bromélaïne peut avoir deux cibles : cible digestive ou cible systémique. En effet la bromélaïne est composé d’enzymes digestives et d’enzymes métaboliques. De manière générale la bromélaïne est présentée sous une formule gastro-résistante c’est à dire que l’enrobage utilisé résiste à l’acidité de l’estomac afin d’assurer la libération de la bromélaïne seulement au niveau des intestins. L’activité enzymatique de la bromélaïne sous une forme galénique ne se fera donc qu’au niveau des intestins.

La prédigestion des protéines dans l’estomac ne peut avoir lieu, contrairement avec la bromélaïne naturelle dans les aliments. Toutefois il existe certains fabricants qui proposent des gélules à dissolution retardée et des gélules à dissolution rapide (Cf références données). Dans un cas comme dans un autre, il y a des recommandations particulières à respecter pour le moment de la prise des gélules (ex 1h30 avant le repas, …) afin d’assurer l’efficacité de la bromélaïne.‍

III-2-2 Digestion des lipides au niveau de l'estomac

De manière similaire à la digestion des protéines, celle des lipides est basée sur une série de stimulations au niveau de l’estomac qui vont déclencher la sécrétion de la lipase gastrique et de la lipase pancréatique, enzymes responsables de la 1ère décomposition des matières grasses.

Le plus gros de la lipolyse se fait au niveau des intestins, elle conduira à la formations d’acides gras. Il a été découvert récemment que l’activité enzymatique des lipases, en plus des 3 facteurs concernant les enzymes glycolytiques et les enzymes protéolytiques, dépend beaucoup de l’organisation structurale et moléculaire des lipides dans les aliments ingérés.

La digestion des lipides est donc bien plus complexe que celle des glucides et des protéines. Par exemple l’accès de l’enzyme est bien plus facilitée dans une émulsion que dans une phase solide .Je ne m’étalerai donc pas sur la digestion des lipides, du fait de sa complexité, mais si vous souhaitez en savoir d’avantage je vous laisse dans les références le lien d’une étude bibliographique résumant les études faites sur le sujet.

III-3 Au niveau des intestins

De manière générale au-delà de l’estomac le pH est plus ou moins alcalin. Concernant les enzymes endogènes (celles existant naturellement dans l’organisme) la modification du pH du milieu n’est pas un obstacle à l’activité enzymatique. En effet les enzymes qui vont intervenir dans les intestins sont synthétisées soit dans le pancréas (trypsine, chymotrypsine, amylase pancréatique…) soit dans les intestins. Lorsqu’elles sont synthétisées dans le pancréas, elles sont véhiculées jusque dans les intestins et c’est seulement là qu’elles sont libérées. C’est dans les intestins que la phase terminale de la digestion des protéines, des glucides et des lipides s’effectue.

Concernant les enzymes exogènes (celles apportées par les aliments) tout va dépendre de la gamme de pH assurant leur stabilité. Rappelez-vous, c’est au pH optimal que la vitesse de réaction est la plus grande mais tant qu’on est dans la zone de stabilité de l’enzyme celle-ci n’est pas détruite. Plus on s’éloigne du pH optimal, plus l’activité diminue (vitesse plus lente).

Dans l’exemple que nous avons pris, la bromélaïne reste stable entre des valeurs de pH allant de 3 à 9. Ce qui signifie que la bromélaïne naturelle contenue dans un aliment traverse le tractus digestif sans être détruite. Quant aux compléments alimentaires et les médicaments, l’enrobage a été fait en sorte que l’enzyme soit libérée seulement à l’étage ciblée.

III-3-1 Digestion des glucides au niveau des intestins

C’est au niveau de l’intestin grêle que la dextrine et le maltose issus de la 1ère décomposition de l’amidon vont être décomposés à leur tour par l’amylase pancréatique. L’étape finale de la digestion fera intervenir deux autres enzymes, la maltase et l’isomaltase. Le saccharose sera décomposé en glucose et en fructose par des enzymes appelées saccharase. Le lactose quant à lui sera décomposé en galactose et glucose par une enzyme appelée lactase.

III-3-2 Digestion des protéines au niveau des intestins

La trypsine est une des enzymes intervenant dans la finalisation de la dégradation des protéines arrivées dans les intestins . La trypsinogène, proenzyme de la trypsine, est produite dans le pancréas puis elle est déversée dans le duodénum (partie initiale de l’intestin grêle). Arrivée au niveau du duodénum, des enzymes digestives de la paroi intestinale (entérokynases) vont activer la trypsinogène en trypsine.

‍La trypsine est une enzyme dite endopeptidase. Les enzymes endopeptidases ont la particularité de briser les liaisons au coeur d’une protéine. Les enzymes endoprotéases d’origine végétale ou microbienne auront donc la même activité que la trypsine dans notre organisme.

‍Les enzymes exopeptidases quant à elles brisent les liaisons peptidiques à l’extrémité de la protéine. Grâce à la fermentation, l’activité enzymatique des moisissures a été utilisée depuis l’antiquité en Chine pour la fabrication par exemple du thé pu-erh et d’un vin de céréales appelé huangjiu.

Une étude sur le processus de fermentation du thé pu-erh a révélé que c’est la moisissure Aspergillus niger qui est l’agent de fermentation (Cf références données). L’Aspergillus niger est une moisissure qui, lors de la fermentation, produit abondamment une enzyme appelée Aspergillus niger prolyl. C’est une enzyme endopeptidase, son activité dans notre organisme sera donc similaire à celle de la trypsine. Tout comme la trypsine, l’Aspergillus niger prolyl va pouvoir dégrader les protéines.

Cette enzyme microbienne, l’aspergillus niger prolyl, cible particulièrement les glutens. Elle est par exemple utilisée en brasserie pour la fabrication de bière sans gluten (Cf références données).

La consommation d’aliments dont la fermentation fait appel à la moisissure Aspergillus niger est une bonne source de cette enzyme qui a la capacité particulière de dégrader le gluten. Parmi ces aliments fermentés on peut citer la jiuniang (dessert de riz fermenté chinois) dont le ferment utilisé (le qu) est composé d’un cocktail de moisissures comprenant l’aspergillus niger, des levures et des bactéries.

Les enzymes bactériennes ont une très grande stabilité aussi bien par rapport au pH que par rapport à la température .

IV- Apports d'enzymes par l'alimentation naturelle

Nous avons vu que tant que le pH d’un milieu se trouve dans la gamme de pH assurant la stabilité d’une enzyme celle-ci reste active dans notre organisme. La température de notre corps n’est pas un obstacle à l’activité enzymatique.

Les inhibiteurs d’enzymes quant à eux, selon leur nature (réversible ou irréversible), peut empêcher soit temporairement soit définitivement l’activité de l’enzyme.

Les aliments crus et les aliments fermentés sont riches en enzymes. Diversifier son alimentation est la meilleur façon d’enrichir son capital enzymes qui diminue avec l’âge. Le mode de vie et le mode alimentaire influe également sur le capital enzymes.

Toutes les cellules des organismes vivants contiennent de nombreuses enzymes. Les enzymes d’origine végétale et animale sont apportées par les aliments crus (fruits et légumes, graines germées, sirops crus, laitages, poissons et viandes crus, algues, les légumes lacto-fermentés, miel cru, …) tandis que les enzymes microbiennes sont apportées par les aliments fermentés car celles-ci sont excrétées de la cellule des microbes lors de la fermentation.

Il n’est plus à démontrer que des déficiences en enzymes, de quelque nature que ce soit, crée des troubles du fonctionnement de l’organisme et peut même dans les cas extrêmes conduire à de très graves pathologies.

De nos jours de nombreux médicaments à base d’enzymes sont prescrits pour le traitement de nombreuses pathologies. L’enzymothérapie est pratiquée dans le secteur médical. L’enzymothérapie substitutive par exemple consiste à administrer des enzymes artificielles synthétisées par génie génétique pour le traitement de maladie grave comme la mucovicidose afin d’apporter à l’organisme l’enzyme inexistante. (Cf références données)

V- Conclusion

Il ne peut y avoir de vie sans enzymes. Toutes les cellules aussi bien animales que végétales contiennent une multitude d’enzymes aux rôles divers et variés. Sans enzymes, de nombreuses réactions chimiques au sein de chaque cellule ne pourraient avoir lieu et la vie telle que nous la connaissons n’existerait pas.
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Les enzymes digestives apportées par notre alimentation permettent d’entretenir notre capital enzymes qui diminue au fil de l’âge et qui est aussi intimement lié également à notre mode vie.
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A propos des fermentations à proprement parler, même si le milieu est ultra riche en agents de fermentation (ex bactéries lactiques, levures, certaines moisissures nobles), aucune fermentation ne pourra avoir lieu si les enzymes sont inactives.

Nous verrons prochainement dans un autre article pourquoi les enzymes ont une place primordiale dans tous les processus de fermentations.

Références

1-Influence du pH sur l’activité de la bromélaïne :
‍https://asianjournalofchemistry.co.in/.../ViewFreeArticle…

2-Gélules gastro-résistantes de bromélaïne :
‍https://nutrixeal-info.fr/bromelaine-et-gelules-gastro.../

3-Etudes bibliographiques sur la digestibilité des lipides contenues dans les aliments :
‍https://www.ocl-journal.org/.../ocl20.../ocl2011186p324.html

4-Utilisation d’une enzyme microbienne pour la fabrication de la bière sans gluten https://www.sciencedirect.com/.../abs/pii/S0956713519305766

5-Aspergillus niger agent de fermentation du thé chinois pu-erh :
‍https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18455823/

6-Sensibilité au gluten, non coeliaque - Etude croisée randomisée en simple aveugle
‍https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6143542/

7-Supplémentation en enzymes digestives dans les maladies gastro-intestinales https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4923703/

9-Supplémentation dans le cas de troubles digestifs -Rôle des enzymes:
‍https://altmedrev.com/wp.../uploads/2019/02/v13-4-307.pdf

10-Médicament à base de bromélaïne (Nexobrid 2g):
‍https://ec.europa.eu/.../20121218124770/anx_124770_fr.pdf

11-Médicament pancrélipase (Viokace) :
‍https://pdf.hres.ca/dpd_pm/00057201.PDF

12-Enzymothérapie substitutive :
‍https://www.cismef.org/.../therapie-enzymatique-substitutive

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